酶的高度专一性表现在哪些方面(. 酶催化反应的主要特征有哪些)

酶的高度专一性表现在哪些方面

酶高度的专一性：一种酶只作用于一类化合物或一定的化学键，以促进一定的化学变化，并生成一定的产物，这种现象称为酶的特异性或专一性。受酶催化的化合物称为该酶的底物或作用物。

酶的高度的专一性通常分为以下几种。

1、绝对特异性：有的酶只作用于一种底物产生一定的反应，称为绝对专一性。

2、相对特异性：一种酶可作用于一类化合物或一种化学键，这种不太严格的专一性称为相对专一性。

3、立体异构特异性：酶对底物的立体构型的特异要求，称为立体异构专一性或特异性。

. 酶催化反应的主要特征有哪些

酶作为生物催化剂和一般催化剂相比，在许多方面是相同的。如用量少而催化效率高。和一般催化剂一样，酶仅能改变化学反应的速度，并不能改变化学反应的平衡点，酶在反应前后本身不发生变化，所以在细胞中相对含量很低的酶在短时间内能催化大量的底物发生变化，体现酶催化的高效性。酶可降低反应的活化能（activation energy），但不改变反应过程中自由能的变化（△G），因而使反应速度加快，缩短反应到达平衡的时间，但不改变平衡常数（equilibrium constant）。
酶的催化作用与一般催化剂相比，又表现出特有的特征。
（一）酶催化的高效性
酶的催化活性比化学催化剂的催化活性要高出很多。如过氧化氢酶（catalase）（含Fe2 ）和无机铁离子都催化过氧化氢发生如下的分解反应。1 mol的过氧化氢酶，1 min内，可催化5×106 mol的H2O2分解。同样条件下，1 mol的化学催化剂Fe2 ，只能催化6×10-4 mol的H2O2分解。二者相比，过氧化氢酶的催化效率大约是Fe2 的1010倍。
酶催化效率的高低可用转换数（turnover number）的概念来表示。转换数是指底物浓度足够大时，每分钟每个酶分子能转换底物的分子数，即催化底物发生化学变化的分子数。根据上面介绍的数据，可以算出过氧化氢酶的转换数为5×106。大部分酶的转换数在1 000左右，最大的可达106以上。
（二）酶催化的高度专一性
一种酶只能作用于某一类或某一种特定的物质。这就是酶作用的专一性（specificity）。如糖苷键、酯键、肽键等都能被酸碱催化而水解，但水解这些化学键的酶却各不相同，分别为相应的糖苷酶、酯酶和肽酶，即它们分别被具有专一性的酶作用才能水解。
（三）酶催化的反应条件温和
酶促反应一般要求在常温、常压、中性酸碱度等温和的条件下进行。因为酶是蛋白质，在高温、强酸、强碱等环境中容易失去活性。由于酶对外界环境的变化比较敏感，容易变性失活，在应用时，必须严格控制反应条件。
（四）酶活性的可调控性
与化学催化剂相比，酶催化作用的另一个特征是其催化活性可以自动地调控。生物体内进行的化学反应，虽然种类繁多，但非常协调有序。底物浓度、产物浓度以及环境条件的改变，都有可能影响酶催化活性，从而控制生化反应协调有序的进行。任一生化反应的错乱与失调，必将造成生物体产生疾病，严重时甚至死亡。生物体为适应环境的变化，保持正常的生命活动，在漫长的进化过程中，形成了自动调控酶活性的系统。酶的调控方式很多，包括抑制剂调节、反馈调节、共价修饰调节、酶原激活及激素控制等。
（五）酶催化的活性与辅酶、辅基和金属离子有关
有些酶是复合蛋白质，其中的小分子物质辅酶（coenzyme）、辅基（cofactor）及金属离子与酶的催化活性密切相关。若将它们除去，酶就失去活性。

怎么描述酶的高效性和专一性实验

  酶的高效性的实验：比较过氧化氢酶和Fe3＋的催化效率来验证酶的高效性。
①取甲、乙两支洁净的试管，分别注入3mL浆糊。然后，在甲试管中注入1mL～2mL新鲜的小麦淀粉酶滤液，在乙试管中注入1mL～2mL清水作为对照。

②振荡两支试管，将甲、乙两支试管的下半部浸在35℃左右的温水里，保温约5分钟。然后同时取出这两支试管，分别滴入一滴碘液。结果，乙试管内浆糊变成蓝色，而甲试管内的浆糊则不变蓝色。遇着碘液变成蓝色，这是淀粉的特性。甲试管内的浆糊遇碘液不变蓝色

③这说明甲试管内的淀粉已经转变成其他物质了。原来，在适宜的温度条件下，小麦淀粉酶能够促使淀粉迅速地水解为麦芽糖。因此，甲试管内的浆糊遇到碘液不变蓝色

  酶的专一性的实验：探索淀粉酶对淀粉和蔗糖的作用来验证酶的专一性。

①取A B两个试管，A试管中加入1毫升的蔗糖溶液，B试管中加入1毫升的淀粉溶液，分别加入等量的唾液淀粉酶1毫升

②将两个试管加入等量的菲林试剂，水浴加热，实验结果为，A试管无颜色，B试管有砖红色沉淀。说明淀粉被唾液淀粉酶分解成还原性糖，而蔗糖没有被分解。证明酶具有专一性~！

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酶有哪些特性？

我印象中好像是
专一性、高效性、可调节性
酶是蛋白质，所以酶促反应又固有其特点：
（1）酶易失活：
（2）、高度的催化效率：
一般而论，酶促反应速度比非催化反应高106-1013倍，例如，反应
H2O2+H2O2→2H2O+O2??
在无催化剂时，需活化能18，000卡/克分子；胶体钯存在时，需活化能11，700卡/克分子；有过氧化氢酶(catalase)存在时，仅需活化能2，000卡/克分子以下。
用
-淀粉酶催化淀粉水解，1克结晶酶在65
C条件下可催化2吨淀粉水解。
（3）、高度的专一性：?
酶对所作用的底物有严格的选择性，一种酶只作用于一类化合物或一定的化学键，以促进一定的化学变化，并生成一定的产物，这种现象称为酶的特异性或专一性(specificity)。受酶催化的化合物称为该酶的底物或作用物(substrate)。
酶对底物的专一性通常分为以下几种：?
结构专一性：
①绝对特异性(absolute
specifictity)?
有的酶只作用于一种底物产生一定的反应，称为绝对专一性，如脲酶(urease)，只能催化尿素水解成NH3和CO2，而不能催化甲基尿素水解。?
②相对特异性(relative
specificity)?
一种酶可作用于一类化合物或一种化学键，这种不太严格的专一性称为相对专一性。如脂肪酶(lipase)不仅水解脂肪，也能水解简单的酯类；磷酸酶(phosphatase)对一般的磷酸酯都有作用，无论是甘油的还是一元醇或酚的磷酸酯均可被其水解。
立体异构特异性(stereopecificity)?
酶对底物的立体构型的特异要求，称为立体异构专一性或特异性，分为旋光异构专一性和顺反（几何）异构专一性。如α-淀粉酶(α-amylase)只能水解淀粉中α-1,4-糖苷键，不能水解纤维素中的β-1，4-糖苷键；L-乳酸脱氢酶(L-lacticacid
dehydrogenase)的底物只能是L型乳酸，而不能是D型乳酸。而延胡索酸酶只能催化延胡索酸（反丁烯二酸）生成苹果酸，而不能催化顺丁烯二酸反应。
（4）、酶活性的可调节性：?
酶是生物体的组成成份，和体内其他物质一样，不断在体内新陈代谢，酶的催化活性也受多方面的调控。例如，酶的生物合成的诱导和阻遏、酶的化学修饰、抑制物的调节作用、代谢物对酶的反馈调节、酶的别构调节以及神经体液因素的调节等，这些调控保证酶在体内新陈代谢中发挥其恰如其分的催化作用，使生命活动中的种种化学反应都能够有条不紊、协调一致地进行。有胞内酶和胞外酶之分，也有单体酶和多酶复合体之分。
（5）酶反应条件温和但不稳定：
反应条件：室温、常压、温和的PH。酶是蛋白质，酶促反应要求一定的pH、温度等温和的条件，但剧烈条件反而使酶失活，如强酸、强碱、有机溶剂、重金属盐、高温、紫外线、剧烈震荡等任何使蛋白质变性的理化因素都可能使酶变性而失去其催化活性。

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