酶的特征性常数(反竞争抑制剂为什么会使酶促反应表观km减小?)

酶的特征性常数

米氏常数是酶的特征性常数，用英文字母Km表示，可用来表示酶和底物亲和力的大小。米氏常数与底物浓度和酶浓度无关，而受温度和pH值的影响，竞争性抑制剂米氏常数增大，最大反应速度不变；非竞争性抑制剂米氏常数不变，最大反应速度减小；反竞争性抑制剂米氏常数减小，最大反应速度减小。

反竞争抑制剂为什么会使酶促反应表观km减小?

米氏常数是酶的特征性常数.可用来表示酶和底物亲和力的大小.米氏常数与底物浓度和酶浓度无关.而受温度和ph值的影响.竞争性抑制剂米氏常数增大.最大反应速度不变,非竞争性抑制剂米氏常数不变.最大反应速度减小,反竞争性抑制剂米氏常数减小.最大反应速度减小.km:米氏常数.是研究酶促反应动力学最重要的常数.它的意义如下: 它的数值等于酶促反应达到其最大速度vm一半时的底物浓度[s].图示以及公式推导. 它可以表示e与s之间的亲和能力.km值越大.亲和能力越强.反之亦然. 它可以确定一条代谢途径中的限速步骤:代谢途径是指由一系列彼此密切相关的生化反应组成的代谢过程.前面一步反应的产物正是后面一步反应的底物.例如.emp途径.限速步骤就是一条代谢途径中反应最慢的那一步.km值最大的那一步反应就是.该酶也叫这条途径的关键酶. 它可以用来判断酶的最适底物.某些酶可以催化几种不同的生化反应.叫多功能酶.其中km值最小的那个反应的底物就是酶的最适底物. km是一种酶的特征常数.只与酶的种类有关而与酶的浓度无关.与底物的浓度也无关.这一点与vm是不同的.因此.我们可以通过km值来鉴别酶的种类.但是它会随着反应条件(t.ph)的改变而改变.

Km值是什么？与什么有关啊？

Km值等于酶促反应速度达到最大反应速度一半时所对应的底物浓度，是酶的特征常数之一。与底物浓度有关。

Km，米氏常数。酶促反应速度与底物浓度的关系可用米氏方程来表示，酶反应速度与底物浓度之间的定量关系。

不同的酶Km值不同，同一种酶与不同底物反应Km值也不同，Km值可近似的反映酶与底物的亲和力大小：Km值大，表明亲和力小；Km值小，表明亲合力大。米氏方程：V=Vmax[S]/(Km+[S])　[S]表示底物浓度，Vmax表示最大酶促反应速度。

酶促反应（Enzyme catalysis）又称酶催化或酵素催化作用，指的是由酶作为催化剂进行催化的化学反应。

生物体内的化学反应绝大多数属于酶促反应。酶作为一种生物催化剂在催化一个化学反应时，既具有一般的催化剂的特征，又具有不同于一般催化剂的特殊性。

酶是一种具有特异性的高效生物催化剂,绝大多数的酶是活细胞产生的蛋白质。酶的催化条件温和,在常温、常压下即可进行。酶催化的反应称为酶促反应,要比相应的非催化反应快103-107倍。

酶促反应动力学简称酶动力学,主要研究酶促反应的速度和底物(即反应物)浓度以及其他因素的关系。在底物浓度很低时酶促反应是一级反应;当底物浓度处于中间范围时,是混合级反应;当底物浓度增加时,向零级反应过渡。

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